Hierdie antimikrobiese peptiede is oorspronklik afgelei van die verdedigingstelsels van insekte, soogdiere, amfibieë, ens., En hulle bevat hoofsaaklik vier kategorieë:
1. cecropin was oorspronklik teenwoordig in die immuun -limf van Cecropiamoth, wat hoofsaaklik by ander insekte voorkom, en soortgelyke bakteriedodende peptiede word ook in vark ingewande aangetref. Dit word tipies gekenmerk deur 'n sterk alkaliese N-terminale streek, gevolg deur 'n lang hidrofobiese fragment.
2. Xenopus antimikrobiese peptiede (magainien) is afgelei van die spiere en paddas. Die struktuur van Xenopus -antimikrobiese peptiede was ook spiraalvormig, veral in hidrofobiese omgewings. Die konfigurasie van Xenopus-antipeptiede in lipiedlae is deur N-gemerkte vaste-fase NMR bestudeer. Op grond van die chemiese verskuiwing van acylamine -resonansie, was die helices van Xenopus -antipeptiede parallelle dubbellaagoppervlaktes, en dit kon konvergeer om 'n 13 mm -hok te vorm met 'n periodieke heliese struktuur van 30 mm.
3. Defensien -verdedigingspeptiede is afgelei van menslike polykariotiese neutrofiele konynpolimakrofage met volledige kernlobule en dermselle van diere. 'N Groep antimikrobiese peptiede soortgelyk aan peptiede van soogdierverdediging is onttrek uit insekte, genaamd “insekverdedigingspeptiede”. Anders as peptiede met soogdiere, is insekverdediging peptiede slegs aktief teen gram-positiewe bakterieë. Selfs insekverdedigingspeptiede bevat ses Cys -residue, maar die metode van disulfiedbinding aan mekaar is anders. Die intramolekulêre disulfiedbrugbindingsmodus van antibakteriese peptiede wat uit Drosophila melanogast onttrek is, was soortgelyk aan dié van plantverdedigingspeptiede. Onder kristalomstandighede word verdedigingspeptiede as dimere aangebied.
4.Tachyplesin is afgelei van perde -krappe, genaamd Horseshoecrab. Opstellingstudies toon dat dit 'n antiparallel B-vou-konfigurasie (3-8 posisies, 11-16 posisies) aanvaar, waarin b-hoek is aan mekaar verbind (8-11 posisies), en twee disulfiedbindings word tussen die 7 en 12 posisies gegenereer, en tussen die 3 en 16 posisies. In hierdie struktuur is die hidrofobiese aminosuur aan die een kant van die vlak geleë, en die ses kationiese residue verskyn op die stert van die molekule, dus is die struktuur ook biofilies.
Dit volg dat byna alle antimikrobiese peptiede kationies van aard is, selfs al verskil dit in lengte en hoogte; Aan die hoë einde, hetsy in die vorm van alfa-heliese of b-Vou, bitropiese struktuur is die algemene kenmerk.
Postyd: 2025-07-03