Hierdie antimikrobiese peptiede is oorspronklik afgelei van die verdedigingstelsels van insekte, soogdiere, amfibieë, ens., en hulle sluit hoofsaaklik vier kategorieë in:
1. cecropin was oorspronklik teenwoordig in die immuun limf van Cecropiamoth, wat hoofsaaklik in ander insekte voorkom, en soortgelyke bakteriedodende peptiede word ook in vark se ingewande aangetref.Hulle word tipies gekenmerk deur 'n sterk alkaliese N-terminale gebied gevolg deur 'n lang hidrofobiese fragment.
2. Xenopus antimikrobiese peptiede (magainien) word verkry uit die spiere en maag van paddas.Daar is ook gevind dat die struktuur van xenopus antimikrobiese peptiede helies is, veral in hidrofobiese omgewings.Die konfigurasie van xenopus-antipeptiede in lipiedlae is bestudeer deur N-gemerkte vaste-fase KMR.Gebaseer op die chemiese verskuiwing van asielamienresonansie, was die helikse van xenopus-antipeptiede parallelle dubbellaagoppervlaktes, en hulle kon konvergeer om 'n 13mm-hok met 'n periodieke heliese struktuur van 30mm te vorm.
3. defensien Verdedigingspeptiede is afgelei van menslike polikariotiese neutrofiele konynpolimakrofage met volledige kernlobule en dermselle van diere.'n Groep antimikrobiese peptiede soortgelyk aan soogdierafweerpeptiede is uit insekte onttrek, wat "insekverdedigingpeptiede" genoem word.Anders as soogdierverdedigingpeptiede, is insekverdedigingspeptiede slegs aktief teen Gram-positiewe bakterieë.Selfs insekverdedigingpeptiede bevat ses Cys-reste, maar die metode van disulfiedbinding aan mekaar is anders.Die intramolekulêre disulfiedbrugbindingsmodus van antibakteriese peptiede wat uit Drosophila melanogast onttrek is, was soortgelyk aan dié van plantafweerpeptiede.Onder kristaltoestande word verdedigingspeptiede as dimere aangebied.
4.Tachyplesin is afgelei van hoefysterkrappe, genoem hoefysterkrappe.Konfigurasiestudies toon dat dit 'n antiparallelle B-vou-konfigurasie aanneem (3-8 posisies, 11-16 posisies), waarinβ-hoek is aan mekaar verbind (8-11 posisies), en twee disulfiedbindings word gegenereer tussen die 7 en 12 posisies, en tussen die 3 en 16 posisies.In hierdie struktuur is die hidrofobiese aminosuur aan die een kant van die vlak geleë, en die ses kationiese oorblyfsels verskyn op die stert van die molekule, dus is die struktuur ook biofiel.
Dit volg dat byna alle antimikrobiese peptiede kationies van aard is, al verskil hulle in lengte en hoogte;Aan die hoë kant, hetsy in die vorm van alfa-heliese ofβ-vou, bitropiese struktuur is die algemene kenmerk.
Postyd: 20-20-2023