Volgens die verbindingswyse van aminosuur en suiker, kan suikepeptied in vier kategorieë verdeel word: o glikosilering, C a n glikosilering, dou -saccharification en GPI (glikofosfatidiinositol) verbinding.
1. N-glycosylation glikopeptiede bestaan uit N-asetamiedglukose aan die verminderende einde van die glikaanketting (GLC-NAC) gekoppel aan die N-atoom op die amiedgroep van die syketting van sommige ASN in die peptiedketting, en die ASN wat die glycan-ketting kan verbind, moet in die ASN-X-Ser /Thr (X! = P) wees residue. Die suiker is N-asetylglucosamine.
N-glikosilering gemodifiseerde strukturele glikopeptied
2. Die struktuur van O-glikosilering is eenvoudiger as N-glikosilering. Hierdie glikopeptied is oor die algemeen korter as die glikaan, maar het meer soorte as N-glikosilering. Ser en THR kan oor die algemeen glikosileer in die peptiedketting. Daarbenewens is daar glikopeptiede versier met tyrosien-, hidroksiel- en hidroxyprolien -glikosilering. Die skakelposisie is die hidroksiel suurstofatoom aan die syketting van die residu. Die gekoppelde suikers is galaktose of N-asetielgalaktosamien (gal & galnac) of glukose/glukosamien (Glc/GlcNAc), mannose/mannosamien (man/mannac), ens.
O-glykosilering verander die struktuur
3. glikopeptied O-GlcNAc glikosilering ((N-asetielcysteïne (NAC)) (Glcnacn-asetylglucosamine/acetylglucosamine)
'N Enkele N-asetielglucosamien (GLCNAC) glikosilering verbind proteïene O-GlcNAc aan die hidroksiel-suurstofatoom van die serien- of treonienresidu van 'n proteïen. O-Glcna glikosilering is O-GlcNAc monosakkaried-ornament sonder glikaan-verlenging; Soos peptiedfosforilering, is O-GlcNAc-glikosilering van glikopeptiede ook 'n dinamiese proteïenversieringsproses. Abnormale O-GlcNAc-versiering kan 'n verskeidenheid siektes soos diabetes, kardiovaskulêre siektes, gewasse, Alzheimersiekte en so aan veroorsaak.
Glikosileringspunte van glikopeptiede
Die basiese strukture van polipeptied- en suikerkettings word deur kovalente bindings aan proteïenkettings gekoppel, en die terreine wat die suikerkettings verbind, word glikosileringsterreine genoem. Aangesien daar geen sjabloon is om die biosintese van glikopeptied-suikerkettings te volg nie, sal verskillende suikerkettings aan dieselfde glikosileringsplek geheg word, wat lei tot die sogenaamde mikroskopiese inhomogeniteit.
Glikosilering van glikopeptiede
1. Effek van glikopeptiedglikosilering op terapie-effektiwiteit van terapeutiese proteïene
In die geval van terapie-terapeutiese proteïene, beïnvloed glikosilering ook die halfleeftyd en teiken van proteïenmedisyne in vivo
2. Oplosbare glikopeptiedglikosilering en proteïene
Studies het getoon dat suikerkettings op die oppervlak van proteïene die molekulêre oplosbaarheid van proteïene kan verbeter
3. glikopeptiedglikosilering en proteïenimmunogeniteit
Aan die een kant kan suikerkettings op die oppervlak van proteïene spesifieke immuunrespons veroorsaak. Aan die ander kant kan suikerkettings sekere oppervlaktes op die proteïenoppervlak bedek en die immunogeniteit daarvan verminder
4. glikopeptiedglikosilering wat proteïenstabiliteit verhoog
Glikosilering kan die stabiliteit van proteïene verhoog tot verskillende denatureringstoestande (soos denaturante, hitte, ens.) En die samevoeging van proteïene vermy. Terselfdertyd kan die suikerkettings op die oppervlak van proteïene ook 'n paar proteolitiese afbraakpunte van proteïenmolekules dek, en sodoende die weerstand van proteïene teen proteïenase verhoog
5. glikopeptiedglikosilering wat die biologiese aktiwiteit van proteïenmolekules beïnvloed
Veranderende proteïenglikosilering kan ook proteïenmolekules in staat stel om nuwe biologiese aktiwiteite te vorm
Postyd: 2025-07-02