Metode van onttrekking
In die 1950's en 1960's het baie lande in die wêreld, insluitend China, hoofsaaklik peptiede uit diere-organe onttrek.Timosieninspuiting word byvoorbeeld voorberei deur 'n pasgebore kalf te slag, sy timus te verwyder en dan ossillerende skeidingsbiotegnologie te gebruik om peptiede van die kalftimus te skei.Hierdie timosien word wyd gebruik om sellulêre immuunfunksie by mense te reguleer en te verbeter.
Natuurlike bioaktiewe peptiede word wyd versprei.Daar is volop bioaktiewe peptiede in diere, plante en mariene organismes in die natuur, wat 'n verskeidenheid fisiologiese funksies vervul en normale lewensaktiwiteite handhaaf.Hierdie natuurlike bioaktiewe peptiede sluit in sekondêre metaboliete van organismes soos antibiotika en hormone, sowel as bioaktiewe peptiede wat in verskeie weefselstelsels voorkom.
Tans is baie bioaktiewe peptiede uit menslike, dierlike, plant-, mikrobiese en mariene organismes geïsoleer.Bioaktiewe peptiede word egter oor die algemeen in lae hoeveelhede in organismes aangetref, en die huidige tegnieke om bioaktiewe peptiede van natuurlike organismes te isoleer en te suiwer is nie perfek nie, met hoë koste en lae bioaktiwiteit.
Die algemeen gebruikte metodes vir peptiedekstraksie en skeiding sluit in uitsouting, ultrafiltrasie, gelfiltrering, iso-elektriese puntpresipitasie, ioonuitruilchromatografie, affiniteitschromatografie, adsorpsiechromatografie, gelelektroforese, ens. Die grootste nadeel daarvan is die kompleksiteit van werking en hoë koste.
Suur-basis metode
Suur- en alkalihidrolise word meestal in eksperimentele instellings gebruik, maar word selde in produksiepraktyke gebruik.In die proses van alkaliese hidrolise van proteïene word die meeste aminosure soos serien en treonien vernietig, vind rasemisering plaas en 'n groot aantal voedingstowwe gaan verlore.Daarom word hierdie metode selde in produksie gebruik.Suurhidrolise van proteïene veroorsaak nie rassimisering van aminosure nie, hidrolise is vinnig en die reaksie is volledig.Die nadele daarvan is egter komplekse tegnologie, moeilike beheer en ernstige omgewingsbesoedeling.Die molekulêre gewigverspreiding van peptiede is ongelyk en onstabiel, en hul fisiologiese funksies is moeilik om te bepaal.
Ensiematiese hidrolise
Die meeste bioaktiewe peptiede word in lang kettings proteïene in 'n onaktiewe toestand aangetref.Wanneer dit deur 'n spesifieke protease gehidroliseer word, word hul aktiewe peptied uit die aminovolgorde van die proteïen vrygestel.Ensiematiese onttrekking van bioaktiewe peptiede van diere, plante en mariene organismes was die afgelope dekades 'n navorsingsfokus.
Ensiematiese hidrolise van bioaktiewe peptiede is die keuse van geskikte proteases, deur proteïene as substrate te gebruik en proteïene te hidroliseer om 'n groot aantal bioaktiewe peptiede met verskeie fisiologiese funksies te verkry.In die produksieproses is temperatuur, PH-waarde, ensiemkonsentrasie, substraatkonsentrasie en ander faktore nou verwant aan die ensiematiese hidrolise-effek van klein peptiede, en die sleutel is die keuse van ensiem.As gevolg van die verskillende ensieme wat vir ensiematiese hidrolise gebruik word, die seleksie en formulering van ensieme, en verskillende proteïenbronne, verskil die resulterende peptiede baie in massa, molekulêre gewigverspreiding en aminosuursamestelling.Mens kies gewoonlik dierlike proteases, soos pepsien en tripsien, en plantproteases, soos bromelain en papain.Met die ontwikkeling van wetenskap en tegnologie en die voortdurende innovasie van biologiese ensiemtegnologie, sal meer en meer ensieme ontdek en gebruik word.Ensiematiese hidrolise is wyd gebruik in die voorbereiding van bioaktiewe peptiede as gevolg van sy volwasse tegnologie en lae belegging.
Postyd: Mei-30-2023