Metode van ekstraksie
In die 1950's en 1960's het baie lande ter wêreld, insluitend China, hoofsaaklik peptiede uit diereorgane onttrek. Byvoorbeeld, tymosieninspuiting word voorberei deur 'n pasgebore kalf te slag, die timus te verwyder en dan ossillerende skeidingsbiotechnologie te gebruik om peptiede van die kalf timus te skei. Hierdie timosien word wyd gebruik om sellulêre immuunfunksie by mense te reguleer en te verbeter.
Natuurlike bioaktiewe peptiede word wyd versprei. Daar is oorvloedige bioaktiewe peptiede by diere, plante en mariene organismes in die natuur, wat 'n verskeidenheid fisiologiese funksies speel en normale lewensaktiwiteite handhaaf. Hierdie natuurlike bioaktiewe peptiede sluit sekondêre metaboliete van organismes soos antibiotika en hormone in, sowel as bioaktiewe peptiede wat in verskillende weefselstelsels teenwoordig is.
Op die oomblik is baie bioaktiewe peptiede geïsoleer van menslike, diere-, plant-, mikrobiese en mariene organismes. Bioaktiewe peptiede word egter meestal in lae hoeveelhede in organismes aangetref, en die huidige tegnieke vir die isolering en suiwering van bioaktiewe peptiede van natuurlike organismes is nie perfek nie, met hoë koste en lae bioaktiwiteit.
Die algemeen gebruikte metodes vir peptiedekstraksie en skeiding sluit in sout, ultrafiltrasie, gelfiltrasie, iso -elektriese punt neerslag, ioonuitruilchromatografie, affiniteitschromatografie, adsorpsiechromatografie, gel -elektroforese, ens. Die belangrikste nadeel is die ingewikkeldheid van werking en hoë koste.
Suur-basismetode
Suur- en alkali -hidrolise word meestal in eksperimentele instellings gebruik, maar word selde in produksiepraktyk gebruik. In die proses van alkaliese hidrolise van proteïene word die meeste aminosure soos serien en treonien vernietig, racemization vind plaas, en 'n groot aantal voedingstowwe word verlore. Daarom word hierdie metode selde in produksie gebruik. Suurhidrolise van proteïene veroorsaak nie rassemisering van aminosure nie, hidrolise is vinnig en die reaksie is voltooi. Die nadele daarvan is egter ingewikkelde tegnologie, moeilike beheer en ernstige omgewingsbesoedeling. Die molekulêre gewigsverspreiding van peptiede is ongelyk en onstabiel, en hul fisiologiese funksies is moeilik om te bepaal.
Ensiematiese hidrolise
Die meeste bioaktiewe peptiede word in lang kettings van proteïene in 'n onaktiewe toestand aangetref. As dit deur 'n spesifieke protease gehidroliseer word, word hul aktiewe peptied vrygestel van die aminosekwensie van die proteïen. Ensimatiese ekstraksie van bioaktiewe peptiede van diere, plante en mariene organismes was die afgelope dekades 'n navorsingsfokus.
Ensimatiese hidrolise van bioaktiewe peptiede is die seleksie van toepaslike proteases, met behulp van proteïene as substraat en hidroliserende proteïene om 'n groot aantal bioaktiewe peptiede met verskillende fisiologiese funksies te verkry. In die produksieproses is temperatuur, pH -waarde, ensiemkonsentrasie, substraatkonsentrasie en ander faktore nou verwant aan die ensiematiese hidrolise -effek van klein peptiede, en die sleutel is die keuse van ensiem. As gevolg van die verskillende ensieme wat gebruik word vir ensiematiese hidrolise, die seleksie en formulering van ensieme, en verskillende proteïenbronne, verskil die gevolglike peptiede baie in massa, molekulêre gewigsverspreiding en aminosuursamestelling. 'N Mens kies gewoonlik dierlike proteases, soos pepsien en trypsien, en plantproteases, soos bromelain en papain. Met die ontwikkeling van wetenskap en tegnologie en die deurlopende innovasie van biologiese ensiemtegnologie, sal al hoe meer ensieme ontdek en gebruik word. Ensimatiese hidrolise is wyd gebruik in die voorbereiding van bioaktiewe peptiede as gevolg van die volwasse tegnologie en lae belegging.
Postyd: 2025-07-02