Strukturele eienskappe en klassifikasie van transmembraanpeptiede

Daar is baie soorte transmembraanpeptiede, en hul klassifikasie is gebaseer op fisiese en chemiese eienskappe, bronne, innamemeganismes en biomediese toepassings.Volgens hul fisiese en chemiese eienskappe kan membraanpenetrerende peptiede in drie tipes verdeel word: kationies, amfifilies en hidrofobies.Kationiese en amfifiele membraanpenetrerende peptiede is verantwoordelik vir 85%, terwyl hidrofobiese membraanpenetrerende peptiede slegs 15% uitmaak.

1. Kationiese membraan-penetrerende peptied

Kationiese transmembraanpeptiede is saamgestel uit kort peptiede wat ryk is aan arginien, lisien en histidien, soos TAT, Penetratin, Polyarginine, P22N, DPV3 en DPV6.Onder hulle bevat arginien guanidien, wat kan waterstofbind met negatief gelaaide fosforsuurgroepe op die selmembraan en transmembraanpeptiede in die membraan kan bemiddel onder die toestand van fisiologiese PH-waarde.Studies van oligarginien (van 3 R tot 12 R) het getoon dat die membraanpenetrasievermoë slegs bereik is wanneer die hoeveelheid arginien so laag as 8 was, en die membraanpenetrasievermoë geleidelik toegeneem het met die toename in die hoeveelheid arginien.Lysine, alhoewel kationies soos arginien, bevat nie guanidien nie, so wanneer dit alleen bestaan, is die membraanpenetrasiedoeltreffendheid nie baie hoog nie.Futaki et al.(2001) het bevind dat goeie membraanpenetrasie effek slegs bereik kan word wanneer die kationiese selmembraan penetrerende peptied ten minste 8 positief gelaaide aminosure bevat.Alhoewel positief gelaaide aminosuurreste noodsaaklik is vir penetratiewe peptiede om die membraan binne te dring, is ander aminosure ewe belangrik, soos wanneer W14 in F muteer, gaan penetrasie van Penetratin verlore.

'n Spesiale klas kationiese transmembraanpeptiede is kernlokaliseringsekwense (NLS'e), wat bestaan ​​uit kort peptiede wat ryk is aan arginien, lisien en prolien en deur die kernporiekompleks na die kern vervoer kan word.NLS'e kan verder verdeel word in enkel- en dubbeltipering, wat onderskeidelik uit een en twee trosse basiese aminosure bestaan.Byvoorbeeld, PKKKRKV van aapvirus 40(SV40) is 'n enkeltik-NLS, terwyl kernproteïen 'n dubbeltik-NLS is.KRPAATKKAGQAKKKL is die kort volgorde wat 'n rol in membraantransmembraan kan speel.Omdat die meeste NLS'e ladinggetalle minder as 8 het, is NLS'e nie effektiewe transmembraanpeptiede nie, maar hulle kan effektiewe transmembraanpeptiede wees wanneer dit kovalent aan hidrofobiese peptiedvolgorde gekoppel word om amfifiliese transmembraanpeptiede te vorm.

strukturele-2

2. Amfifiliese transmembraanpeptied

Amfifiele transmembraanpeptiede bestaan ​​uit hidrofiele en hidrofobiese domeine, wat verdeel kan word in primêre amfifiliese, sekondêre α-helikale amfifiele, β-vou amfifiliese en prolienverrykte amfifiele.

Primêre tipe amfifiliese dra membraanpeptiede in twee kategorieë, kategorie met NLS'e kovalent verbind deur hidrofobiese peptiedvolgorde, soos MPG (GLAFLGFLGAAGSTMGAWSQPKKKRKV) en Pep - 1 (KETWWETWWTEWSQPKKRKV), Beide is gebaseer op die kernlokaliseringsein PKKKRKV van SV4phophob,in. domein van MPG is verwant aan die samesmeltingsvolgorde van MIV-glikoproteïen 41 (GALFLGFLGAAGSTMG A), en die hidrofobiese domein van Pep-1 is verwant aan die triptofaanryke groep met hoë membraanaffiniteit (KETWWET WWTEW).Die hidrofobiese domeine van beide is egter verbind met kernlokaliseringsein PKKKRKV deur WSQP.Nog 'n klas primêre amfifiele transmembraanpeptiede is geïsoleer uit natuurlike proteïene, soos pVEC, ARF(1-22) en BPrPr(1-28).

Die sekondêre α-helikale amfifiliese transmembraanpeptiede bind aan die membraan via α-helikse, en hul hidrofiele en hidrofobiese aminosuurreste is geleë op verskillende oppervlaktes van die heliese struktuur, soos MAP (KLALKLALK ALKAALKLA).Vir beta-peptied vou tipe amfifiliese slytasie membraan, is sy vermoë om 'n beta geplooide vel te vorm deurslaggewend vir sy penetrasie vermoë van die membraan, soos in VT5 (DPKGDPKGVTVTVTVTVTGKGDPKPD) in die proses om die penetrasie vermoë van die membraan te ondersoek, deur gebruik te maak van die tipe D - aminosuur mutasie analoë kon nie beta gevou stuk vorm, die penetrasie vermoë van die membraan is baie swak.In prolien-verrykte amfifiliese transmembraanpeptiede word poliprolien II (PPII) maklik in suiwer water gevorm wanneer prolien hoogs verryk is in die polipeptiedstruktuur.PPII is 'n linkshandige heliks met 3.0 aminosuurreste per beurt, in teenstelling met die standaard regshandige alfa-heliks struktuur met 3.6 aminosuurreste per beurt.Prolienverrykte amfifiliese transmembraanpeptiede het bees-antimikrobiese peptied 7(Bac7), sintetiese polipeptied (PPR)n(n kan 3, 4, 5 en 6 wees), ens.

strukturele-3

3. Hidrofobiese membraan-penetrerende peptied

Hidrofobiese transmembraanpeptiede bevat slegs nie-polêre aminosuurreste, met 'n netto lading minder as 20% van die totale lading van die aminosuurvolgorde, of bevat hidrofobiese dele of chemiese groepe wat noodsaaklik is vir transmembraan.Alhoewel hierdie sellulêre transmembraanpeptiede dikwels oor die hoof gesien word, bestaan ​​hulle wel, soos fibroblastgroeifaktor (K-FGF) en fibroblastgroeifaktor 12(F-GF12) van Kaposi se sarkoom.


Postyd: 19-Mrt-2023