Disulfiedbindings is 'n onontbeerlike deel van die driedimensionele struktuur van baie proteïene. Hierdie kovalente bindings kan gevind word in byna alle ekstrasellulêre peptiede en proteïenmolekules.
'N Disulfiedbinding word gevorm wanneer 'n cysteïne -swaelatoom 'n kovalente enkelbinding vorm met die ander helfte van die sistien swaelatoom op verskillende posisies in die proteïen. Hierdie bindings help om proteïene te stabiliseer, veral dié wat van selle afgeskei word.
Die doeltreffende vorming van disulfiedbindings behels verskillende aspekte, soos die regte hantering van cysteïne, die beskerming van aminosuurreste, verwyderingsmetodes van beskermende groepe en koppelingsmetodes.
Peptiede is met disulfiedbindings ingeënt
Gutuo -organisme het 'n volwasse disulfiedbindingstegnologie. As die peptied slegs een paar Cys bevat, is die vorming van disulfiedbinding eenvoudig. Peptiede word gesintetiseer in vaste of vloeibare fases,
Dit is toe in 'n pH8-9-oplossing geoksideer. Die sintese is relatief ingewikkeld wanneer twee of meer pare disulfiedbindings gevorm moet word. Alhoewel disulfiedbindingsvorming gewoonlik laat in die sintetiese skema voltooi is, is die bekendstelling van voorafvormige disulfiede soms voordelig vir die koppeling of verlenging van peptiedkettings. BZL is 'n Cys Protecting Group, MEB, MOB, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS, ens., Word in Symbiont gebruik. Ons spesialiseer in disulfiedpeptiedsintese, insluitend:
1. Twee pare disulfiedbindings word binne die molekule gevorm en twee pare disulfiedbindings word gevorm tussen die molekules
2. Drie pare disulfiedbindings word binne die molekule gevorm en drie pare disulfiedbindings word gevorm tussen die molekules
3. insulien polipeptied sintese, waar twee pare disulfiedbindings gevorm word tussen verskillende peptiedvolgordes
4. Sintese van drie pare disulfiedgebonde peptiede
Waarom is Cysteinyl Amino Group (Cys) so spesiaal?
Die syketting van Cys het 'n baie aktiewe reaktiewe groep. Die waterstofatome in hierdie groep word maklik deur vrye radikale en ander groepe vervang, en kan dus maklik kovalente bindings met ander molekules vorm.
Disulfiedbindings is 'n belangrike deel van die 3D -struktuur van baie proteïene. Disulfiedbrugbindings kan die elastisiteit van die peptied verminder, die styfheid verhoog en die aantal potensiële beelde verminder. Hierdie beeldbeperking is noodsaaklik vir biologiese aktiwiteit en strukturele stabiliteit. Die vervanging daarvan kan dramaties wees vir die algemene struktuur van die proteïen. Hidrofobiese aminosure soos dou, ile, Val is 'n heliksstabilisator. Omdat dit die disulfied-binding α-heliks van cysteïne-vorming stabiliseer, selfs al vorm cysteïne nie disulfiedbindings nie. Dit wil sê, as alle cysteïne-residue in die verminderde toestand was (-SH, met gratis sulfhydryl-groepe), sou 'n hoë persentasie spiraalvormige fragmente moontlik wees.
Die disulfiedbindings wat deur cysteïne gevorm word, is duursaam vir die stabiliteit van die tersiêre struktuur. In die meeste gevalle is S-S-brûe tussen bindings nodig vir die vorming van kwaternêre strukture. Soms is die cysteïenreste wat disulfiedbindings vorm, ver van mekaar in die primêre struktuur. Die topologie van disulfiedbindings is die basis vir die ontleding van proteïenprimêre struktuurhomologie. Die cysteïenreste van die homoloë proteïene is baie bewaar. Slegs tryptofaan was statisties meer bewaar as cysteïne.
Die cysteïne is in die middel van die katalitiese plek van die tiolase geleë. Cysteïne kan asiel -tussenprodukte direk met die substraat vorm. Die verminderde vorm dien as 'n 'swaelbuffer' wat die cysteïne in die proteïen in die verminderde toestand hou. As die pH laag is, bevoordeel die ewewig die verminderde -SH -vorm, terwyl in alkaliese omgewings -SH meer geneig is om geoksideer te word tot vorm -Sr, en R is alles behalwe 'n waterstofatoom.
Cysteïne kan ook reageer met waterstofperoksied en organiese peroksiede as 'n detoksikant.
Postyd: 2025-07-02