Disulfiedbindings is 'n onontbeerlike deel van die driedimensionele struktuur van baie proteïene.Hierdie kovalente bindings kan gevind word in byna alle ekstrasellulêre peptiede en proteïenmolekules.
'n Disulfiedbinding word gevorm wanneer 'n sisteien swaelatoom 'n kovalente enkelbinding vorm met die ander helfte van die sisteien swaelatoom op verskillende posisies in die proteïen.Hierdie bindings help om proteïene te stabiliseer, veral dié wat van selle afgeskei word.
Die doeltreffende vorming van disulfiedbindings behels verskeie aspekte soos behoorlike bestuur van sisteïene, beskerming van aminosuurreste, verwyderingsmetodes van beskermende groepe en paringsmetodes.
Peptiede is met disulfiedbindings geënt
Gutuo organisme het 'n volwasse disulfiedbinding ring tegnologie.As die peptied slegs een paar Cys bevat, is die disulfiedbindingsvorming eenvoudig.Peptiede word in vaste of vloeibare fases gesintetiseer,
Dit is dan in 'n pH8-9 oplossing geoksideer.Die sintese is relatief kompleks wanneer twee of meer pare disulfiedbindings gevorm moet word.Alhoewel disulfiedbindingsvorming gewoonlik laat in die sintetiese skema voltooi word, is die bekendstelling van voorafgevormde disulfiede soms voordelig vir die koppeling of verlenging van peptiedkettings.Bzl is 'n Cys-beskermende groep, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, ens., wyd gebruik in symbiont.Ons spesialiseer in disulfiedpeptiedsintese, insluitend:
1. Twee pare disulfiedbindings word binne die molekule gevorm en twee pare disulfiedbindings word tussen die molekules gevorm
2. Drie pare disulfiedbindings word binne die molekule gevorm en drie pare disulfiedbindings word tussen die molekules gevorm
3. Insulienpolipeptiedsintese, waar twee pare disulfiedbindings tussen verskillende peptiedvolgordes gevorm word
4. Sintese van drie pare disulfiedgebonde peptiede
Hoekom is die sisteïnielaminogroep (Cys) so spesiaal?
Die syketting van Cys het 'n baie aktiewe reaktiewe groep.Die waterstofatome in hierdie groep word maklik deur vrye radikale en ander groepe vervang, en kan dus maklik kovalente bindings met ander molekules vorm.
Disulfiedbindings is 'n belangrike deel van die 3D-struktuur van baie proteïene.Disulfiedbrugbindings kan die elastisiteit van die peptied verminder, die styfheid verhoog en die aantal potensiële beelde verminder.Hierdie beeldbeperking is noodsaaklik vir biologiese aktiwiteit en strukturele stabiliteit.Die vervanging daarvan kan dramaties wees vir die algehele struktuur van die proteïen.Hidrofobe aminosure soos Dew, Ile, Val is 'n heliksstabilisator.Omdat dit die disulfiedbinding α-heliks van sisteïenvorming stabiliseer selfs al vorm sisteïen nie disulfiedbindings nie.Dit wil sê, as alle sisteïenreste in die gereduseerde toestand was, (-SH, wat vrye sulfhidrielgroepe dra), sou 'n hoë persentasie heliese fragmente moontlik wees.
Die disulfiedbindings wat deur sisteïen gevorm word, is duursaam vir die stabiliteit van die tersiêre struktuur.In die meeste gevalle is SS-brûe tussen bindings nodig vir die vorming van kwaternêre strukture.Soms is die sisteïenreste wat disulfiedbindings vorm ver uitmekaar in die primêre struktuur.Die topologie van disulfiedbindings is die basis vir die ontleding van proteïen primêre struktuur homologie.Die sisteïenresidu van die homoloë proteïene is baie behoue.Slegs triptofaan was statisties meer bewaar as sisteïen.
Die sisteïen is geleë in die middel van die katalitiese plek van die tiolase.Sisteïen kan asieltussenprodukte direk met die substraat vorm.Die gereduseerde vorm dien as 'n "swaelbuffer" wat die sisteïen in die proteïen in die gereduseerde toestand hou.Wanneer die pH laag is, bevoordeel die ewewig die gereduseerde -SH-vorm, terwyl -SH in alkaliese omgewings meer geneig is om geoksideer te word om -SR te vorm, en R is alles behalwe 'n waterstofatoom.
Sisteïen kan ook reageer met waterstofperoksied en organiese peroksiede as 'n ontgiftingsmiddel.
Postyd: 19 Mei 2023