Molekulêre selfmontering is alomteenwoordig van aard en neem deel aan verskillende biologiese aktiwiteite om die ordelike vordering van fisiologiese funksies en biochemiese reaksies van organismes te verseker. Peptied-selfmontering is 'n belangrike deel van molekulêre selfmontering, en die uitstekende biokompatibiliteit bied 'n nuwe idee vir die ontwerp van biomediese materiale met 'n belangrike toepassingswaarde. In hierdie oorsig gee ons 'n opsomming van die belangrikste dryfkragte in die selfmonteringsproses van peptiede, stel die belangrikste strukture wat gevorm word deur selfmontering van peptiede, en bespreek die gevolge van omgewingsveranderinge (soos pH, temperatuur, ioniese sterkte, spesiale ione, redoksstoestand en lig) op die struktuur en eienskappe van omgewingsverspreidende peptiede. Terselfdertyd word die toepassingsrigting en vooruitsigte van peptied-selfmonteringsbiomateriale uitgeklaar, en daar word gehoop om 'n verwysing te gee vir daaropvolgende navorsing op hierdie gebied.
Molekulêre selfmontering is 'n spontane verskynsel wat alomteenwoordig van aard is. Dit is nou verwant aan molekulêre selfmontering vanaf die makroskopiese natuurlike landskap tot die mikroskopiese vorming van DNA-dubbele heliksstruktuur in selle. Daar is baie soorte molekules met die vermoë van selfmontering in die natuur, insluitend suikers, proteïene, fosfolipiede en nukleïensure. Hulle speel 'n verskeidenheid funksies in organismes deur die samevoegingsstruktuur wat gevorm word deur selfmontering, wat soortgelyk is aan molekulêre masjiene of sellulêre masjiene. Selfmontering kan nie net 'n verskeidenheid funksionele mikro-nanostrukture genereer nie, maar vorm ook makroskopiese supramolekulêre aggregate wat sigbaar is vir die blote oog, soos hidrogels. Peptied-selfmontering is 'n belangrike aspek van molekulêre selfmontering, en die uitstekende biokompatibiliteit bied 'n nuwe idee vir die ontwikkeling van biomediese materiale met 'n belangrike toepassingswaarde, wat die afgelope dekade 'n groot aantal navorsers se aandag getrek het. Hierdie peptiede monteer spontaan en rangskik deur nie-polêre aminosure as hidrofobiese groepe en polêre aminosure as hidrofiliese groepe om hoogs geordende nanostrukture te vorm, soos nanosfere, nanobuise en nanoribbons. Hierdie selfgemonteerde strukture kan ook verder geïntegreer word om funksionele biomateriale met spesifieke strukture te vorm.
Tradisionele gelmateriaal word gewoonlik berei deur kovalente verknoping en polimerisasie van klein organiese molekules. Die nadele van hierdie metode sluit in komplekse sintese -proses, probleme met materiaalmodifikasie, geen reaksie op eksterne stimuli, sekere sitotoksisiteit en probleme met die agteruitgang nie. Hierdie nadele beperk die toepassing daarvan. Die self-samestelling van peptiede is egter makliker om voor te berei en te verander, en het 'n goeie biokompatibiliteit en uitstekende afbraak-eienskappe, wat 'n groot toepassingspotensiaal toon in baie velde soos weefselingenieurswese, materiale wat deur middel van volgehoue vrystellings en antibakteriese materiale is.
Postyd: 2025-07-01